Biosynthese von Dibenzofuranen in Sorbus aucuparia-Zellkulturen

Description: Apfel und Birne bilden Biphenyle und Dibenzofurane, wenn sie durch Pathogene infiziert werden. Der Biosyntheseweg dieser Abwehrstoffe wird in einem System von reduzierter Komplexität, nämlich Elicitor-behandelten Zellkulturen von Sorbus aucuparia untersucht. Eine subtraktive cDNA-Bank wurde schon erstellt. Die Analyse von exprimierten Sequenzabschnitten (ESTs) wird zur cDNA-Klonierung von sechs Cytochrom-P450-Enzymen führen. Diese, das wird erwartet, umfassen die Biphenyl-4-Hydroxylase, die Biphenyl-2'-Hydroxylase und die Dibenzofuran-Synthase. Zwei cDNAs für O-Methyltransferasen werden ebenfalls untersucht. Die funktionelle Analyse der rekombinanten Proteine erfordert die chemische Synthese von Biphenylen und Dibenzofuranen als Substrate und Referenzsubstanzen.

SupportProgram

Tags: Biphenyl ? Dibenzofuran ? Eberesche ? Substrat ? Biosynthese ? Zellkultur ? Krankheitserreger ? Abwehrstoff ? Apfel ? Birne ? Komplementäre DNA ? Referenzmaterial ?

Region: Lower Saxony

Bounding boxes: 9.16667° .. 9.16667° x 52.83333° .. 52.83333°

License: Creative Commons Namensnennung-keine Bearbeitung-Nichtkommerziell 4.0

Language: Deutsch

Organisations

• Deutsche Forschungsgemeinschaft (Finanzielle Förderung)
• Technische Universität Braunschweig (Projektverantwortung)
• Umweltbundesamt (Bereitstellung)

Time ranges: 2012-07-01 - 2014-06-30

Alternatives

• Language: Englisch/English
  Title: Biosynthesis of dibenzofurans in Sorbus aucuparia
  Description: Apple and pear form biphenyls and dibenzofurans when infected by pathogens. The biosynthetic pathway of these phytoalexins is studied in a system of reduced complexity, i.e. elicitor-treated Sorbus aucuparia cell cultures, for which a subtracted cDNA library has been constructed. Analysis of the expressed sequence tags (ESTs) will lead to cDNA cloning of six cytochrome P450 enzymes, which are expected to involve biphenyl 4-hydroxylase, biphenyl 2'-hydroxylase, and dibenzofuran synthase. Two cDNAs encoding O-methyltransferases will also be studied. Functional analysis of the recombinant proteins will require chemical synthesis of biphenyls and dibenzofurans as substrates and reference compounds. https://ufordat.uba.de/UFORDAT/pages/PublicRedirect.aspx?TYP=PR&DSNR=1055775

Status

Aktiv

Quality score

• Overall: 0.49
• Findability: 0.64

  • Title: 1.00
  • Description: 0.19
  • Identifier: false
  • Keywords: 0.67
  • Spatial: RegionIdentified (1.00)
  • Temporal: true
• Accessibility: 0.67

  • Landing page: Specific (1.00)
  • Direct access: false
  • Publicly accessible: true
• Interoperability: 0.00

  • Open file format: false
  • Media type: false
  • Machine-readable metadata: false
  • Machine-readable data: false
• Reusability: 0.67

  • License: ClearlySpecifiedAndFree (1.00)
  • Contact info: false
  • Publisher info: true

Accessed 1 times.