Das Projekt "Selektion leistungsfaehiger Mikroorganismen fuer den Pestizidabbau und Charakterisierung der den Abbau einleitenden Esterasen" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Bundesforschungsanstalt für Landwirtschaft Braunschweig-Völkenrode, Institut für Bodenbiologie durchgeführt.
Das Projekt "CEEPOx - Entwicklung einer Systemlösung für chemo-elektro-enzymatische Percarbonsäure-vermittelte Oxidationsreaktionen am Beispiel der Erzeugung chiraler Monoterpene" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Technische Universität Dresden, Institut für Mikrobiologie, Professur für Molekulare Biotechnologie durchgeführt. Oxidationen unter Vermittlung hochreaktiver Persäuren stellen eine wichtige Gruppe chemischer Reaktionen mit vielfältigem synthetischem Potential dar. Hervorzuheben sind beispielsweise die Prileschajew-Oxidation zur Erzeugung von Epoxiden, die Bayer-Villiger-Oxidation zur Synthese von Estern (speziell Lactonen) und die Rubottom-Oxidation zur Darstellung von ?-Hydroxyaldehyden und -ketonen. Bei stöchiometrischem Einsatz der essentiellen Persäuren, beispielsweise m-Chlorperbenzoesäure, ist die Realisierung der Reaktionen im technischen Maßstab jedoch unter ökologischen wie sicherheitstechnischen Aspekten problematisch, da die Bereitstellung der Persäuren zum einen den nicht katalytischen Einsatz starker Mineralsäuren und zum anderen den Transport und die Handhabung konzentrierter Lösungen dieser explosiven Reaktanden in großen Mengen erfordert. Abhilfe kann durch die in situ Erzeugung der Persäuren gekoppelt mit dem direkten Umsatz im Reaktionsverlauf geschaffen werden. Unter besonders milden und umweltverträglichen Bedingungen ist dies bei Verwendung von Biokatalysatoren, konkret Vertretern von (Per)Hydrolasen wie Lipasen und Esterasen, möglich. Zielstellung des Projektes ist die Entwicklung einer Systemlösung zur technischen Realisierung Persäure-vermittelter Oxidationsreaktionen unter elektro-enzymatischer in situ Generation der Persäuren am Beispiel der Prileschajew-Oxidation bicyclischer Monoterpene (z.B. Pinen).
Das Projekt "Verbesserte Strategien zur biotechnologischen Herstellung maßgeschneiderter zuckerbasierter Biotenside (SurfGlyco) - Teilvorhaben 2: Enzymatische Glycolipid-Synthesen" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Karlsruher Institut für Technologie (KIT), Institut für Bio- und Lebensmitteltechnik, Bereich II: Technische Biologie durchgeführt. In SurfGlyco sollen enzymatische Glykolipidsynthesen in ungewöhnlichen Reaktionsmedien wie stark eutektischen Lösungsmittel (DES) durchgeführt werden. Neben der Erzeugung von Esterbindungen zwischen den Zucker- und Fettsäurebausteinen mit Esterasen und Lipasen soll versucht werden, mit Etherasen und Glykosidasen auch Glykolipide mit Etherbindungen zu synthetisieren, wie sie in natürlich vorkommenden mikrobiellen Tensiden zu finden sind, was im Erfolgsfall gegenüber Zuckerestern zu chemisch wesentlich stabileren Produkten führen würde. Ein Screening auf Enzyme aus der Klasse der Lipase/Esterasen sowie der Glykosidasen/Etherasen, die zur Synthese von Glykolipiden in DES geeignet sind, soll in kommerziell erhältlichen Enzymbanken erfolgen. Für die enzymatischen Synthesen sollen unterschiedliche DES-Systeme getestet und solche mit maßgeschneiderten Eigenschaften ausgewählt werden, wozu z.B. der Erhalt der Enzymaktivität (vor allem bei Glycosidasen), Enzymstabilität und die Löslichkeit sowohl der hydrophilen als auch der hydrophoben Substrate gehören. Als Substrate sollen verschiedene Mono-, Di- und Oligosaccharide in Kombination mit kurz-, mittel- und langkettigen Acylverbindungen eingesetzt werden einschließlich solcher mit Hydroxylgruppen, wie sie in natürlich vorkommenden mikrobiellen Biotensiden vorkommen. Ein wichtiger Schwerpunkt wird parallel dazu liegen auf der Aufarbeitung der synthetisierten Produkte aus den DES, da dazu bisher kaum Literaturdaten existieren. Im Labormaßstab produzierte neuartige Glykolipide sollen nach Isolierung und Aufreinigung den Projektpartnern zur Charakterisierung und für Anwendungsuntersuchungen zur Verfügung gestellt werden. Für ein späteres wirtschaftliches Verfahren wird von großem Interesse sein, die am besten geeigneten Enzyme zu immobilisieren und wiederzuverwenden zu können. Auch diesbezüglich gibt es bisher noch keine Literaturdaten zur Verwendung in DES.
Das Projekt "Optimized esterase biocatalysts for cost-effective industrial production (OPTIBIOCAT)" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Universita di Napoli Federico II durchgeführt. OPTIBIOCAT is a 48 months project aimed at developing biocatalysts based on feruloyl esterases (FAEs) and glucuronoyl esterases (GEs) for production of phenolic fatty- and sugar- esters with antioxidant activity for cosmetic industry, expanding the number/type of industrial biotransformations. Selected FAEs and GEs available within the consortium will be improved for their thermo- and solvent- resistance and substrate specificity by site-directed mutagenesis and directed evolution. Novel enzymes will be discovered by mining for new genes from available genomes. An inventory of novel FAEs and GEs will be developed including 50 fungal and 500 bacterial esterases, 25 site-directed and 20 directed evolved mutants. Enzymatic performances will be optimized to enhance the yield (up to the theoretical yield of 100%) and productivity (up to 0.5-1 g/l/h) of reactions giving the main targeted antioxidants: butyl ferulate, p-coumarate, caffeate, sinapate and 5-O-(trans-feruloyl)-arabinofuranose (using FAEs), glucuronate and benzyl glucuronate (using GEs). FAEs and GEs will be also tested for production of other compounds with improved biological activity and properties of hydrophilicity/hydrophobicity for cosmetic applications. Cost-effective methods will be developed for production of the new biocatalysts, in the g/L scale, and for their technical application to produce antioxidants for cosmetic industry, up to 20L. Enzyme immobilization will increase their recyclability up to ten cycles. The ability of the developed catalysts to work in conditions miming the industrial ones with reduced use of solvents and lower temperature than the chemical routes will be demonstrated. The techno-economic viability and environmental friendliness will be assessed considering a full industrial scale scenario. OPTIBIOCAT involves a highly skilled and multidisciplinary partnership of 16 partners from 8 EU countries, and it is a strongly industry driven project through the participation of 8 SMEs and 1 large company.
Das Projekt "Erfassung des hydrolytischen Potentials von Biogasanlagen" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Universität Hamburg, Fachbereich Biologie, Institut für Pflanzenwissenschaften und Mikrobiologie, Abteilung Mikrobiologie und Biotechnologie durchgeführt. In Biogasanlagen laufen mit Hinblick auf die primäre Zersetzung der hochpolymeren Biomasse (Cellulose, Hemicelllulose, Fette, Lignin, Stärke und ggf. anderer Polymere) sehr komplexe Prozesse ab, an denen primär pilzliche und bakterielle Hydrolasen beteiligt sind. Um diese Prozesse zu optimieren und dabei mögliche Engpässe zu erkennen, ist eine umfassende Charakterisierung des hydrolytischen Potentials aller Mikroorganismen (kultivierbar und nicht-kultivierbar) in ausgewählten Biogasanlagen notwendig. Für die geplanten Arbeiten werden Proben unterschiedlicher Standorte analysiert. Prinzipiell werden alle Proben genutzt, um in vitro Aktivitätsmessung für hydrolytische Aktivitäten durchzuführen. Entsprechend werden die in der Biogasanlage vorhandenen Mikroorganismen quantitativ von den zugegebenen Pflanzenmaterialien isoliert. Die gewonnenen Zellen werden einerseits aufgeschlossen um direkt Enzymaktivitäten zu messen und andererseits werden die Zellen als intakte Zellen genutzt, um im Rahmen von Biotransformation die Aktivitäten auf Polymeren Substraten zu messen Standardtest, die dabei zur Anwendung kommen, werden folgende Enzymreaktionen erfassen und quantifizieren: Cellulasen (Endo-, Exo-Cellulasen, auf löslicher Cellulose und kristalliner), Cellobiosidasen, Lipasen, Esterasen.
Das Projekt "BioHARZ - Biotechnologische Harzsäureproduktion" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Phytowelt GreenTechnologies GmbH durchgeführt. Ziel des Projekts ist der Aufbau und die Evaluierung eines biotechnologischen Produktionsverfahrens zur fermentativen Synthese von Harzsäuren. Identifizierung, rekombinante Expression und Evaluierung geeigneter Enzyme zur Synthese von Harzsäuren bzw. entsprechender Ester aus GGPP. Relevante Enzymklassen sind Diterpen-Synthasen, spezifische Cytochrom-P450-Monooxygenasen, sowie Esterasen (Lipasen). Erfolgreich getestete Einzelenzyme der verschiedenen Klassen werden dann zur Implementierung und Testung eines synthetischen Stoffwechselwegs verwendet. Bei erfolgreichem Nachweis der Produktbildung erfolgt im Anschluss die Ausbeuteoptimierung des Verfahrens über geeignete Stammentwicklung (i.a. Feinabstimmung der Enzymaktivitäten, Einsatz von Helferproteinen). Weitere Arbeiten widmen sich der Evaluierung von Möglichkeiten zur gezielten Herstellung neuartiger Produktqualitäten über die Koexpression weiteren Enzyme. Die gezielte Erzeugung von Harzsäuregemischen definierter Zusammensetzung und insbesondere auch die bio-katalytischen Herstellung von Harzsäure-Estern steht hier im Fokus.
Das Projekt "Teilvorhaben 4: Rohstoffaufbereitung, Entwicklung und Produktion von Katalysatoren sowie Gewinnung der Synthesebausteine" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von EUCODIS Bioscience GmbH Deutschland durchgeführt. Das Projekt ist getragen von der Vision der Integrierten Verbundproduktion auf Basis nachwachsender Rohstoffe und der durchgängigen Entwicklung vom Labor- bis zum Produktionsmaßstab. Dieser Ansatz ist neuartig und wurde bisher noch nicht realisiert. Die durchgängige Entwicklung von Prozessen und Verfahren zur Nutzung nachwachsender Rohstoffe vom Labor- bis zum Produktionsmaßstab in einer Bioraffinerie ist ein entscheidender Faktor für die erfolgreiche Umsetzung des vorgeschlagenen Konzeptes. AP1: Auswahl alternativer heimischer pflanzlicher Öle mit technologisch wichtigen funktionellen Inhaltsstoffen.AP2: Screening nach und Charakterisierung von Esterasen und Lipasen.AP3: Enzymscreening, Untersuchung und verfahrenstechnische Optimierung der vollständigen und partiellen enzymatischen Fettspaltung, Enzymscreening, Untersuchung und verfahrenstechnische Optimierung der regioselektiven Fettspaltung. Die identifizierten und optimierten Enzyme werden patentiert und danach als Enzyme vermarktet und in Verfahren zur Herstellung von hochwertigen Produkten eingesetzt werden. Die Resultate dieses Projekts würden daher auf zwei Wachstumsmärkten (Transformation nachwachsender Rohstoffe, Industrieenzyme) kommerzialisiert werden und hier die führende Stellung des Standortes absichern. Für die Firma EUCODIS Bioscience selbst wäre dies ein weiterer Meilenstein für seine strategische Entwicklung (eigene Produkte, Erreichen der kritischen Größe für einen IPO).
Das Projekt "Teilprojekt 1: Thermus thermophilus, ein neuer Expressionswirt für funktionale Metagenomik" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Technische Universität München, Institut für Botanik und Mikrobiologie, Lehrstuhl für Mikrobiologie durchgeführt. Bei der Verwendung von E.coli als 'Standard'-Wirtsorganismus für die Durchmusterung von metagenomischen Genbanken mit funktionsbasierten Screeningmethoden ist die Detektionsausbeute eingeschränkt auf solche heterologen Umweltgene, die in E.coli auch exprimiert werden. In diesem Projekt soll das extrem thermophile Bakterium Thermus thermophilus als alternativer Wirtsorganismus weiter entwickelt und dessen Potential für das funktionelle Screening von Umweltgenbanken nach Genen für industriell relevante Enzyme erkundet und eingesetzt werden. Weitere Ziele umfassen die Expression interessant erscheinender Gene, die Charakterisierung der davon kodierten Enzyme und die Auslotung der Anwendbarkeit dieser Enzyme für biotechnologische Prozesse. Vorgehensweise: Das neue Thermus Wirt/Vektor-System soll in verschiedenen Punkten verbessert werden (Optimierung der Transformationsmethodik; proteasefreie Stämme; Einsetzbarkeit sowohl bei hohen, als auch bei moderaten Temperaturen; verbesserte Selektionsmarker; Überexpression in Thermus). In einem vergleichenden Screening-Experiment soll ein und dieselbe Metagenom-Genbank in T.thermophilus und parallel (bei anderen Verbundpartnern) auch in anderen Wirtsorganismen nach Esterase-Genen durchforstet werden. Daneben soll das neue T.thermophilus Wirt/Vektor-System für die Suche nach anderen industriell relevanten Enzymen (z.B. Amadoriasen, Monooxygenasen) eingesetzt werden.
Das Projekt "Entwicklung optimierter Enzymcocktails zum Lignocelluloseaufschluss" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Universität Gießen, Institut für Lebensmittelchemie und Lebensmittelbiotechnologie durchgeführt. Im Unterschied zu den fossilen Rohstoffen Erdöl und Kohle sind Lignocellulosen wie Holz und Stroh in nahezu unerschöpflicher Menge vorhanden. Ziel des Vorhabens ist es, die Hauptbestandteile der pflanzlichen Zellwand Lignin, Cellulose und Hemicellulose mittels eines neuen mechanisch/enzymatischen Verfahrens aufzuschließen und diese damit wesentlich besser als bislang technisch nutzbar zu machen. Aus jüngsten eigenen Vorarbeiten geht eindeutig hervor, dass Enzyme aus der Klasse der Esterasen eine wesentliche Rolle beim natürlichen Abbau von Lignocellulosen durch holzzersetzende Pilze spielen. Diese Erkenntnis soll im Rahmen des Kooperationsprojektes dazu genutzt werden, die in Russland aktuell in Entwicklung befindlichen Enzymcocktails signifikant zu verbessern. Dazu müssen die neuen Enzyme zunächst auf molekularer Ebene charakterisiert werden. Darauf aufbauend werden geeignete Produktionsorganismen für industrielle Enzymcocktails auf Basis von Penicillium-Stämmen generiert. Die wissenschaftlichen Expertisen der beteiligten Partner sind in idealer Weise komplementär und sollen zum Aufbau einer langfristig tragfähigen Kooperation über das beantragte Projekt hinaus genutzt werden.
Das Projekt "Teilvorhaben 1: Herstellung technischer Enzympräparate und ausgewählter Glycerinderivate" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Julich Chiral Solutions GmbH durchgeführt. Im Teilvorhaben der Julich Chiral Solutions GmbH werden Enzympräparate für den Einsatz zur Biotransformation von Glycerin und -Derivaten für die Projektpartner entwickelt und im relevanten Maßstab produziert. Weiterhin werden Biotransformationen mit isolierten Enzymen zur Herstellung neuer chiraler Produkte durchgeführt. Die Arbeiten umfassen im einzelnen die Entwicklung von Hochzelldichte-Fermentationsverfahren zur großmaßstäblichen Herstellung von Enzymen aus den Klassen der Oxidoreduktasen, Dehalogenasen, Epoxidhydrolasen und Esterasen. Die durchzuführenden Biotransformationen umfassen den Einsatz von Halohydrin-Dehalogenasen und Epoxidhydrolasen zur Darstellung von enantiomerenreinem Glycidol und Derivaten, die Nutzung von Alkoholdehydrogenasen zur Gewinnung von Glycerinaldehyd und Glycerinsäure sowie die Verwendung von Lipasen und Esterasen zur selektiven Verseifung von Trigylceriden. Die Verwertung der Ergebnisse wird in erster Linie in einer kommerziellen Herstellung der beteiligten Enzyme für Bulkmengenhersteller der entsprechenden Feinchemikalien bestehen, weiterhin plant Julich auch die Herstellung und den Vertrieb neuer chiraler Produkte ausgehend von Glycerin.
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