Das Projekt "Modellhafter Einsatz des Biokatalysators Transglutaminase zur Erhöhung der mikrobiologischen Sicherheit von Fisch und Fischprodukten" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Universität Hannover, Institut für Lebensmittelwissenschaft durchgeführt. Zielsetzung und Anlass des Vorhabens:
Das Projekt verfolgt umweltrelevante und ökonomische Zielsetzungen, die durch enzymkatalysierte Texturverfestigung des Rohstoffs Fisch gelöst werden sollen. Die Schonung und bessere Nutzung der natürlichen Nahrungsquelle Fisch steht im Vordergrund. Außerdem sollen verringerte Verarbeitungsverluste und eine Ausweitung der Produktionskapazität den gestiegenen Bedarf an gesundheitsfördernden und sicheren Fischprodukten decken. Die Verarbeitung von Salzwasserfisch (Heilbutt) stellt wegen der wässrigen Textur (Wasserheilbutt) vieler Fangchargen ein bis heute ungelöstes Problem dar und führt aufgrund dieser schlechten Verarbeitungseigenschaften (mechanische und thermische Instabilität) zu hohen Gar- und Transportverlusten. Die Innovationsmethode enzymkatalysierte Texturverfestigung in Verbindung mit der Lakebehandlung soll die Rohstoff- und Verarbeitungsverluste verringern und somit das Schutzziel der ökologischen Nachhaltigkeit erfüllen. Das Produkt Süßwasserfisch (Regenbogenforelle) aus dem Aquafarming hat durch haftungsbedingte Bewegungsarmut ebenfalls Texturprobleme. Wegen einer höheren mikrobiologischen Primärkontamination besteht die Notwendigkeit einer ausreichenden Durcherhitzung (Pasteurisation) bei der Verarbeitung. Die Texturverfestigung soll hier temperaturstabile Rohstoffe liefern, die sich für die Verarbeitung zu neuartigen Fisch-Convenience-Produkten mit dreiwöchigem Schelflife im Kühlregal eignen. In Analogie zum Heilbutt soll auch hier eine ökologisch/ökonomische Bilanzierung durchgeführt werden.
Fazit:
Transglutaminase (Protein-Glutamin ?-Glutamyltransferase, EC 2.3.2.12) ist ein Enzym, das den Acyltransfer zwischen der ?-Carboxamidgruppe von peptid- oder proteingebundenem Glutamin und primären Aminen katalysiert. Fungiert die e-Aminogruppe von Lysinseitenresten desselben oder anderer Proteine als Nucleophil, entstehen e-(?-Glutamyl)-Lysin-Bindungen (e-(?-Glu)-Lys). Diese so genannten Isopeptidbindungen führen zu intra- bzw. intermolekularen Vernetzungen der Proteine. Diese enzymkatalysierte Proteinvernetzung beeinflusst die physikochemischen Eigenschaften des Endprodukts und begründet die lebensmitteltechnologische und biotechnologische Bedeutung von Transglutaminase als Verarbeitungshilfsstoff (Lösche, 2000). Es kommt zur Vernetzung nativer Eiweiße, wie Actomyosin und Myosin durch kovalente Bindungen, die wesentlich stärker sind als die Kräfte, die Muskeleiweiße bei Erhitzen stabilisieren (Kim et al. 1993). Den Haupteinsatzbereich der Transglutaminase sieht Nielsen (1995) in der Fleisch- und Fischverarbeitung. Den besonderen Vorteil in diesem Verarbeitungszweig beschreiben Motoki und Seguro (1998) in der Möglichkeit, aus kleinen Fleisch- und Fischstücken wieder größere restrukturierte Fleisch- oder Fischstücke zu erhalten. (Text gekürzt)