Das Projekt "Mikrobieller Abbau von Keratin aus Huehnerfedern" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Technische Universität Hamburg-Harburg, Arbeitsbereich Biotechnologie II - Biotransformation und -Sensorik durchgeführt. Huehnerfedern sind ein sehr proteinreiches Abfallprodukt, das in grossen Mengen bei der Gefluegelzucht anfaellt. Sie bestehen fast vollstaendig aus Keratin, einem Strukturprotein, das aufgrund seines kompakten, durch Disulfidbruecken stabilisierten Aufbaus sehr widerstandsfaehig gegenueber mechanischen und chemischen Einfluessen ist. Keratin wird derzeit mit physikalisch-chemischen Methoden aufgeschlossen und dann als Futtermittelzusatz verwendet. Allerdings ist die Aufarbeitung mit der Zerstoerung wichtiger Aminosaeuren und der Bildung unerwuenschter Nebenprodukte verbunden. Eine schonende Alternative hierzu koennte ein fermentativer oder enzymatischer Keratinaufschluss darstellen. Bisher konnten jedoch keine Mikroorganismen bzw. Enzyme gefunden werden, die in einem biotechnologischen Prozess eingesetzt werden koennen. Im Rahmen dieses Projekts wurden bisher verschiedene mesophile Bakterien, insbesondere Streptomyceten isoliert, die unter aeroben Bedingungen innerhalb weniger Tage Federn abbauen. Durch die Optimierung der Anzuchtbedingungen, Charakterisierung der Enzyme und Analyse der Abbauprodukte soll eine moegliche biotechnologische Anwendung fuer die oekonomisch sinnvolle Umwandlung des Keratins untersucht werden. Ein wichtiger Aspekt der Untersuchungen stellt die Frage dar, ob durch hochspezifische Proteasen ein vollstaendiger Umsatz des Keratins erreicht werden kann, oder ob zusaetzlich Enzymsysteme notwendig sind, die durch Reduktion der Disulfidbruecken die Keratinstruktur auflockern und einen proteolytischen Abbau erleichtern.
Das Projekt "Vorhaben (FSP-Brandschutz): Machbarkeitsstudie zur Entwicklung einer Flammschutzimprägnierung für Holzfaserdämmplatten auf Basis von natürlichem Keratin" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von RWTH Aachen University, Institut für Baustoffforschung, Lehr- und Forschungsgebiet Strukturelle Polymerkomposite im Bauwesen durchgeführt. Gegenstand dieses Vorhabens ist die Schaffung der wissenschaftlichen Grundlagen für die Entwicklung eines neuartigen Flammschutzmittels für Holz auf Basis von nicht anderweitig verwertbaren Keratinabfällen. Keratine sind auf Grund ihrer chemischen Struktur von Natur aus schwer entflammbar und können nur schlecht thermisch verwertet werden. Das thermische Aufbrechen der Molekülketten erfordert mehr Energie als durch den Verbrennungsvorgang frei wird. Das Ziel ist daher im Sinne einer rohstofflichen Verwertung von Keratinabfällen die Entwicklung von Methoden, mit denen diese Abfälle wertschöpfend aufgearbeitet und als Flammschutzmittel für Holz eingesetzt werden können.
Das Projekt "Isolierung und industrieller Einsatz von Keratin abbauenden Mikroorganismen" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Technische Universität Hamburg-Harburg, Arbeitsbereich Bioprozess- und Bioverfahrenstechnik durchgeführt. Jaehrlich fallen bei der Gefluegelzucht mehr als 20.000 t Federn an. Federn bestehen zu 95 Prozent aus dem unloeslichen Strukturprotein Keratin, welches sehr stabil ist. Durch chemische und mechanische Methoden koennen Federn hydrolysiert werden und als Quelle fuer definierte Aminosaeuren und Peptide genutzt werden. Problematisch ist die dabei anfallende hohe Salzfracht. Der Einsatz von Enzymen kann eine 'sanfte' Aufarbeitung der Federn bewirken. Von Vorteil ist dabei die Entstehung definierter Produkte. Aus heissen Quellen der Azoreninsel San Miguel wurde ein anaerober, thermophiler Stamm mit keratinolytischer Aktivitaet isoliert und als Fervidobacterium pennavorans charakterisiert. Federn, Wolle und Keratin aus Hoernern konnten von dem Neuisolat abgebaut werden. Zellgebundene Keratinaseaktivitaet konnte im pH-Bereich von 6-11 und im Temperaturbereich von 30-120 Grad C. nachgewiesen werden. Das Enzym wurde mit Hilfe von praeparativer Gelelektrophorese gereinigt und naeher charakterisiert. Es handelte sich um eine Serinprotease mit einer Molekularmasse von 130.000 Da, die optimal bei pH 10,0 und 80 Grad C. aktiv war. Der isoelektrische Punkt lag bei pH 3,8. Die thermostabile Keratinase konnte das Modellsubstrat Federmehl zu Peptiden mit einer Molekularmasse kleiner 3.000 Da abbauen. Die Keratinase soll zur Umsetzung von unloeslichen und loeslichen Proteinen wie Keratinen oder Gelatine in industriell verwertbare Produkte eingesetzt werden.