Das Projekt "Genetische und funktionelle Charakterisierung von Ferredoxinen und interagierenden Redoxproteinen aus Cyanobakterien" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Universität Bonn, Botanisches Institut und Botanischer Garten durchgeführt. Molekulare Erkennung spielt in der Biologie eine wichtige Rolle. Die molekularen Mechanismen, welche der Wechselwirkung zwischen zwei Proteinen und deren Regulation zugrunde liegen, sind nach wie vor ungeklaert. Im vorliegenden Projekt sollen am Beispiel der cyanobakteriellen Ferredoxine und ihrer Reaktionspartner folgende Fragen beantwortet werden: Wie interagieren Proteine in der Zelle? Welche strukturellen Merkmale sind notwendig, um die physiologische Funktion zu erfuellen? Welches sind die Faktoren, die diese Reaktionsmechanismen kontrollieren? Nach den Untersuchungen mit Ferredoxin: NADP+ Reduktase (FNR; petH) werden wir die Nitritreduktase durch heterologe Expression in E. coli und gezielte Mutagenese von nirA in die Charakterisierung der Wechselwirkung von ferredoxinabhaengigen Enzymen einbeziehen. Weiterhin sind Experimente zur Regulation der Transkription von petH vorgesehen sowie die genetische Analyse und Charakterisierung des Phaenotyps von verschiedenen Ferredoxinnullmutanten von Anabaena variabilis (fdxH1 hoch minus - fdxH2 hoch minus - fdxB hoch minus. Ueber das two hybrid System wollen wir einen bislang unbekannten Elektronenuebertraeger fuer die Nitrogenase Reduktase (nifH) identifizieren. Schliesslich werden die Ursachen der Sauerstoffsensitivitaet von Proteinen am Beispiel des FdxH2-Redoxproteins untersucht.