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ATKIS - DLM50

Das digitale Landschaftsmodell beschreibt die topographischen Objekte der Landschaft im Vektorformat. Die Objekte werden einer bestimmten Objektart zugeordnet und mit ihrer räumliche Lage, ihrem geometrischen Typ, den beschreibenden Attributen und Beziehungen zu anderen Objekten (Relationen) definiert. Die räumliche Lage wird für das DLM50 maßstabs-und abbildungsunabhängig im Koordinatensystem der Landesvermessung angegeben. Welche Objektarten das DLM beinhaltet und wie die Objekte zu bilden sind, ist im ATKIS-Objektartenkatalog (ATKIS-OK online) festgelegt. Der Informationsumfang des DLM50 orientiert sich am Inhalt der topographischen Karte 1:50.000. Das DLM50 ist ein vollautomatisch aus dem Basis-DLM abgeleiteter landesweiter Datenbestand. Die Objektrelationen zwischen den Modellen wurde erhalten.

Präsentationsgraphik PG 50

Die Präsentationsgraphik im Maßstab 1:50.000 wird automatisiert aus dem modellgeneralisierten DLM50 abgeleitet und ist damit ein Folgeprodukt des tagesaktuellen ATKIS®-Basis-DLM. Das in der Graphik dargestellte Schriftgut wird aus den topographischen Kartenwerken entnommen. Im Gegensatz zu den bundeseinheitlichen topographischen Karten liegt die PG 50 nur innerhalb Hessens vor und unterscheidet sich durch einen spezifischen Zeichenschlüssel in Art und Umfang der dargestellten Objekte.

Geschlechts- und entwicklungsspezifische Expression eines neuartigen Ratten-Gens der CYP3-Familie, Charakterisierung des entsprechenden P450-Isoenzyms

Das Projekt "Geschlechts- und entwicklungsspezifische Expression eines neuartigen Ratten-Gens der CYP3-Familie, Charakterisierung des entsprechenden P450-Isoenzyms" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Universität Bochum, Medizinische Fakultät, Institut für Physiologische Chemie, Abteilung für Bioenergetik durchgeführt. P450-Enzyme der Genfamilie CYP3 sind am Stoffwechsel von endogenen Substanzen und Fremdstoffen (Xenobiotika) beteiligt. Im Rahmen dieses Vorhabens untersuchen wir in der Ratte als Modellorganismus die Expression von vier CYP3-Genen in Abhaengigkeit von Geschlecht und Entwicklungsverlauf.

Entwicklung und Anwendung miniaturisierter automatisierter Testverfahren zur humantoxikologischen und oekotoxikologischen Bewertung von Schadstoffen in Umweltproben

Das Projekt "Entwicklung und Anwendung miniaturisierter automatisierter Testverfahren zur humantoxikologischen und oekotoxikologischen Bewertung von Schadstoffen in Umweltproben" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Technische Hochschule Aachen, Institut für Hygiene und Umweltmedizin durchgeführt. Bereitstellung standardisierter automatisierter Testmethoden zur Bestimmung der Oekotoxizitaet, der Mutagenitaet und Genotoxizitaet sowie der Humantoxizitaet von Schadstoffen in Umweltproben. Bestehende Testverfahren sollen durch neue Verfahren ergaenzt und erweitert, sowie in miniaturisierte Form, d.h. in einen Mikrotiterplattenmassstab ueberfuehrt werden. Dies soll zukuenftig eine kostenguenstige Testung grosser Probenzahlen ermoeglichen. Die Testsysteme sollen von Endpunktmessungen auf kinetische Datenaufnahme durch kontinuierliche Messung umgestellt werden. Dies ermoeglicht eine wesentliche Steigerung von Aussagefaehigkeit, Testempfindlichkeit und -sicherheit. Im vergangen Bearbeitungsabschnitt wurden grundlegende Arbeiten zur Etablierung und Miniaturisierung der einzelnen Testverfahren durchgefuehrt. Die Testanforderungen, -designs, -layouts und -probleme wurden definiert. Die Zellvermehrungshemmtests mit Vibrio fischeri, Pseudomonas putida und Photorhabdus luminescens sowie die Lumineszenzhemmtests mit V. fischeri und Ph. luminescens liegen in miniaturisierten Verfahren vor. Die Validierung der miniaturisierten Tests wurde begonnen und anhand vorrangiger Fragestellungen wie Probenvor- und -aufarbeitung, Eignung der Systeme fuer bestimmte Probengruppen, Reproduzierbarkeit und Optimierung der Aussagefaehigkeit der Testsysteme, gewichtet. Schwerpunkte bildete vor allem eine Modifikation der Auswertungsmoeglichkeiten, um einer kinetischen Datenaufnahme gerecht werden zu koennen. Die Testung mit komplexen Umweltproben wurde systematisch neben der Testung von Referenz- und Einzelproben vorgenommen. Die Validierung mit unterschiedlichen Probenmaterialien und eine Zusammenstellung von Kenndaten (G und EC-Werten) dauert an.

PeroxyMEER - Erweiterung des Spektrums Peroxygenasen-basierter Hydroxylierungen durch eine Kombination von neuen Enzymen, neuem Metagenom-Screening, Enzym-Engineering und Reaktionstechnik

Das Projekt "PeroxyMEER - Erweiterung des Spektrums Peroxygenasen-basierter Hydroxylierungen durch eine Kombination von neuen Enzymen, neuem Metagenom-Screening, Enzym-Engineering und Reaktionstechnik" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Internationales Hochschulinstitut Zittau der TU Dresden, Professur für Umweltbiotechnologie durchgeführt. Die selektive Aktivierung von C-H-Bindungen zur Funktionalisierung einfacher Ausgangssubstanzen ist eine chemische Traumreaktion zur Erhöhung der strukturellen Komplexität von Verbindungen in der organischen Synthese. Chemische Methoden für entsprechende Umsetzungen stehen jedoch nur begrenzt zur Verfügung, sodass Biokatalysatoren im Hinblick auf Oxyfunktionalisierungen ein enormes Potential bergen. Dank milder Reaktionsbedingungen, dem Verzicht auf Edel- und Schwermetallkatalysatoren sowie der hohen chemischen Selektivität sind diese biokatalytischen Oxyfunktionalisierungen wirtschaftlich bedeutsam und stellen eine nachhaltige Alternative zu rein chemischen Prozessen dar Obgleich bereits eine ganze Reihe biotechnologisch interessanter Enzyme existiert, die industriell relevante Oxygenierungen katalysieren, können bisher nur wenige Enzyme wegen ihres intrazellulären Vorkommens und komplexer Anforderungen an Kosubstrate und Hilfsproteine technisch eingesetzt werden. Als besonders vielseitige Biokatalysatoren sind in diesem Kontext die Cytochrom-450-Monooxygenasen zu nennen. Die Nutzbarkeit von isolierten P450-Enzymen und anderen Monooxygenasen in der Synthesechemie ist allerdings nur eingeschränkt möglich, da sie häufig schwierig zu isolieren, wenig stabil und ihre Kosubstrate - NADH oder NADPH - teuer sind. In den letzten Jahren wurden hier - unter anderem von den Antragsstellern - mittels Enzym- und Reaktions-Engineering zwar erhebliche Verbesserungen hinsichtlich der technischen Einsetzbarkeit erreicht, durch die Entdeckung der pilzlichen Peroxygenasen steht nun aber ein komplett neues und vielversprechendes Werkzeug für die Synthesechemie zur Verfügung. Die Peroxygenase des Basidiomyceten Agrocybe aegerita (früher AaP, heute AaeUPO) ist das erste extrazelluläre, Aromaten und Alkane oxygenierende Enzym, das die Selektivität von P450-Enzymen mit der Verwendung des günstigen Kosubstrates Wasserstoffperoxid der Peroxidasen vereint. Inzwischen wurden fünf weitere pilzliche Peroxygenasen beschrieben. Diese Enzyme weisen bereits als Wildtyp-Enzyme ein breites Substratspektrum auf. Beispielsweise wurde gezeigt, dass Peroxygenasen unterschiedlichste aliphatische, aromatische und heterocyclische (u.a. schwefelhaltige) Substrate oxidieren und peroxygenieren können. Die im Vorhaben adressierten Peroxygenasen besitzen eine für oxygenierende Biokatalysatoren bisher ungekannte 'Anspruchslosigkeit' und Vielseitigkeit. Damit stellen diese H2O2-abhängigen Enzyme einen idealen Ausgangspunkt dar, um die beschriebenen Probleme bei der Anwendung der P450-Systeme zu umgehen und so neue und effiziente biokatalytische Hydroxylierungsprozesse zu entwickeln.

Co-Induktion Methylcholanthren-induzierbarer Isoenzyme des P450 und der Glucuronosyltransferase bei Ratten und Menschen

Das Projekt "Co-Induktion Methylcholanthren-induzierbarer Isoenzyme des P450 und der Glucuronosyltransferase bei Ratten und Menschen" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Universität Tübingen, Institut für Toxikologie durchgeführt. Die Gewebsspiegel toxischer Metabolite werden im wesentlichen durch eine Balance bestimmt zwischen Phase I-Enzymen des Fremdstoffmetabolismus (zB P450-abhaengige Oxidation) mit oft giftender Wirkung und Phase II-Enzymen (Konjugation mit zB Glucuronsaeure) mit haeufig entgiftender Wirkung. Da diese Balance durch Induktion dieser Enzyme empfindlich gestoert werden kann, sollen die Bedingungen und das Ausmass einer Coinduktion bzw einer unabhaengigen Regulation von Phase I- und II-Enzymen untersucht werden. Eine moegliche Coinduktion soll zunaechst am Beispiel der durch 3-Methylcholanthren (MC)-induzierbaren Isozyme des P450 und der UDP-Glucuronyltransferase (UDPGT) studiert werden. Die Coinduktion koennte Hinweis auf eine moegliche physiologische Rolle adaptiver Programme liefern. Dabei sollen (1) moeglichst selektive funktionelle und molekulare Marker fuer die Isozyme eingesetzt werden. (2) Es sollen hepatische und extrahepatische Gewebe (zum Beispiel Niere) und insbesondere verschiedene Zellkultursysteme (primaere Hepatozyten, verschiedene Zellinien) verglichen werden. (3) Neben dem Tiermodell sollen auch menschliche Gewebe untersucht werden. Dabei muessen zunaechst die durch MC-Typ-Induktoren induzierbaren Isozyme der UDPGT identifiziert werden sowie funktionelle und molekulare Marker fuer dieses Isoenzym entwickelt werden. Ausmass und genetische Variation der Induktion und Coindukton dieser Enzyme soll auch bei freiwilligen Probanden in vivo untersucht werden. Dabei sollen nichtinvasive Tests (Koffein-Test fuer P450 und Paracetamol-Test fuer UDPGT) bei Rauchern angewandt und weiterentwickelt werden.

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