Das Projekt "From Amino Acid to Glucosinolate Biosynthesis: Protein Sequence Changes in the Evolution of Methylthioalkylmalate Synthase in Arabidopsis" wird vom Umweltbundesamt gefördert und von Max-Planck-Gesellschaft zur Förderung der Wissenschaften, Max-Planck-Institut für chemische Ökologie durchgeführt. Im evolutionären Wettlauf reichen manchmal kleine Veränderungen, um einen Vorsprung vor dem Feind zu gewinnen. So stammt ein Enzym, mit dessen Hilfe Kreuzblütler 'Senfölbomben' gegen die Angriffe von Raupen herstellen, von einem Enzym mit ganz anderer Wirkung ab. Während der Urahn für die Bildung der Aminosäure Leucin zuständig ist, stellt der Nachfahre Senfölglykoside her, mit denen sich die Pflanze effektiv gegen Raupenfraß verteidigt. Nur kleine Änderungen in der chemischen Struktur haben dazu geführt, dass das Enzym eine völlig neue Aufgabe übernommen hat, die das Überleben der Pflanze sicherstellt. Pflanzen sind ständig Attacken durch Fraßfeinde ausgesetzt. Um sich davor zu schützen, haben sie ausgeklügelte chemische Verteidigungssysteme entwickelt. Kreuzblütler wie die Ackerschmalwand (Arabidopsis thaliana) schützen sich mit Senfölglykosiden vor Raupenfraß. Forscher kennen viele verschiedene Arten dieser Moleküle, die eine ähnliche Grundstruktur aufweisen und sich in ihren Seitenketten unterscheiden. Im Falle eines Raupenangriffs setzen die Senfölglykoside giftige Isothiocyanate frei. Chemiker sprechen von einer 'Senfölbombe'. Verantwortlich für die Bildung der unterschiedlichen Senfölverbindungen sind Enzyme, die die Bildung verschiedener Seitengruppen katalysieren. Forscher haben aus der Ackerschmalwand ein Enzym dieser Gruppe isoliert und sind dabei auf eine Überraschung gestoßen. Wie sie herausfanden, ist das Enzym Methylthioalkylmalat-Synthase (MAM), das für die Produktion von Senfölglykosiden sorgt, in seiner Struktur einem zweiten Enzym sehr ähnlich, das jedoch eine ganz andere Funktion hat: Die Isopropyl-Malat-Synthase (IPMS) ist für die Bildung der Aminosäure Leucin zuständig. Zwei entscheidende strukturelle Unterschiede haben die Wissenschaftler gefunden: Bei MAM fehlen die letzten 120 Aminosäuren, und im aktiven Zentrum des Enzyms sind zwei Aminosäuren ausgetauscht. Das Gen, das für IPMS kodiert, geht bei Pflanzen wahrscheinlich bis auf die Cyanobakterien zurück. Die Forscher sehen deshalb darin die ursprüngliche Form, aus der sich das MAM-kodierende Gen entwickelt hat.