Jaehrlich fallen bei der Gefluegelzucht mehr als 20.000 t Federn an. Federn bestehen zu 95 Prozent aus dem unloeslichen Strukturprotein Keratin, welches sehr stabil ist. Durch chemische und mechanische Methoden koennen Federn hydrolysiert werden und als Quelle fuer definierte Aminosaeuren und Peptide genutzt werden. Problematisch ist die dabei anfallende hohe Salzfracht. Der Einsatz von Enzymen kann eine 'sanfte' Aufarbeitung der Federn bewirken. Von Vorteil ist dabei die Entstehung definierter Produkte. Aus heissen Quellen der Azoreninsel San Miguel wurde ein anaerober, thermophiler Stamm mit keratinolytischer Aktivitaet isoliert und als Fervidobacterium pennavorans charakterisiert. Federn, Wolle und Keratin aus Hoernern konnten von dem Neuisolat abgebaut werden. Zellgebundene Keratinaseaktivitaet konnte im pH-Bereich von 6-11 und im Temperaturbereich von 30-120 Grad C. nachgewiesen werden. Das Enzym wurde mit Hilfe von praeparativer Gelelektrophorese gereinigt und naeher charakterisiert. Es handelte sich um eine Serinprotease mit einer Molekularmasse von 130.000 Da, die optimal bei pH 10,0 und 80 Grad C. aktiv war. Der isoelektrische Punkt lag bei pH 3,8. Die thermostabile Keratinase konnte das Modellsubstrat Federmehl zu Peptiden mit einer Molekularmasse kleiner 3.000 Da abbauen. Die Keratinase soll zur Umsetzung von unloeslichen und loeslichen Proteinen wie Keratinen oder Gelatine in industriell verwertbare Produkte eingesetzt werden.